Рисунок 2. Строение цитохрома с


Ферритин

Рисунок 3а. Ферритин - высокоспециализированный белок, основная функция которого - хранить в клетке избыточное железо. Он широко представлен и у животных, и у растений. В тканях млекопитающих ферритин присутствует в высокой концентрации в  селезенке, печени и слизистой кишечника. Ферритин структурно неоднороден, электрофорез в полиакриламидном геле дает несколько фракций. С точки зрения иммунологии, ферритин видоспецифичен, но не тканеспецифичен


Аскорбат оксидаза

Рисунок 3б.  Аскорбат оксидаза: медьсодержащий фермент, катализирующий окисление аскорбиновой кислоты до дегидроаскорбиновой кислоты

Атом меди во всех медьсодержащих белках - купредоксинах - координирован по трем основным лигандам: двум остаткам гистидина и одному цистеину. Все купредоксины, за исключением стеллацианина, имеют также четвертый лиганд (атом серы метионина). В азурине есть дополнительный пятый лиганд, карбоксильный кислород глицина. Центр связывания меди типа I во всех этих белках имеет интенсивную голубую окраску, большой потенциал восстановления и узкую гипертонкую структуру ЭПР сигнала. Примеры таких белков - азурин, псевдоазурин, пластоцианин и стеллацианин, - приведены ниже.


Азурин

Рисунок 3в. Азурин принадлежит к медьсодержащим белкам, называемым также голубыми белками из-за их интенсивной голубой окраски (lmax около 600 нм).  Этот протеин участвует в реакциях переноса электрона в некоторых растениях и бактериях. Центр связывания меди моноядерный, "типа 1". Общим для таких центров является прочное связывание с тремя тригональными лигандами - двумя остатками гистидина и одного цистеина. Связь между атомами Cu и S цистеина необычно коротка (около  210 пм), это переходное состояние переноса заряда и обусловливает интенсивную окраску. Помимо указанных трех лигандов, имеется, обычно на большем удалении, аксиальный остаток метионина, и, только в азурине, второй аксиальный лиганд карбоксильный кислород основной цепи.


Псевдоазурин (купрадоксин)

Рисунок 3г. Псевдоазурин - низкомолекулярный белок,  13,000 Д, состоящий из двух спиралей (розовые), 9 цепей (оранжевые) и 5 петлей (синие). Это сэндвич наподобие `узла' и `тиразиновой петли'. Представлена структура белка из Alcaligenes faecalis S-6, она подобна другим медьсодержащим протеинам, пластоцианину и азурину, но псевдоазурин содержит два дополнительных спиральных участка на С-конце , тогда как азурин - спиральный фрагмент в середине последовательности. Псевдоазурин содержит также необычный богатый аланином сигнальный белок, 22 аминокислотных остатка длиной, который закрепляет белок к периплазме.


Пластоцианин

Рисунок 3д. Пластоцианин - одноцепочечный белок, 10,500 Д, включенный в систему фотосинтеза. Он содержит один атом меди, связанный с двумя атомами азота и двумя атомами серы. Такая тетрагональная геометрия необычна для природных медьсодержащих соединений, но, по-видимому, способствует минимизации энергии окисления и восстановления атома меди при высоких рН (E0 = 360 мВ при pH 7). При низких рН (<5), однако, начинает превалировать вторая конфигурация пластоцианина, электрохимически неактивная. В ней самая длинная связь с атомом азота становится слабее и длиннее, создавая более распространенную планарную тригональную геометрию с атомом меди в центре. Фотосистема  P700 идеально подходит для отщепления электрона из молекулы пластоцианина при низких рН. В действительности, P700 функционирует лучше всего при низких рН, когда никакой другой акцептор больше не может отщеплять электрон от пластоцианина, содержащего  Cu(I).


Стеллацианин

Рисунок 3е. Классический стеллацианин - небольшой моноядерный белок с неизвестной биологической функцией, обнаруженный в живице  Rhus vernicifera. Интерес к нему обусловлен тем, что некоторые его свойства необычны для других медьсодержащих протеинов (типа 1). Он не содержит метионина, аминокислоты, образующей очень длинную связь с атомом серы в известных медьсодержащих белках . Вместо него в молекуле стеллацианина присутствует другой лиганд - глутамин. Стеллацианин характеризуется также меньшим редокс-потенциалом (184 мВ) по сравнению с другими моноядерными медьсодержащими белками (300 - 700 mV). Электронный перенос между стеллацианином и неорганическими редокс-молекулами очень быстрый (2x105 M-1с-1). Это подтверждает большую доступность атома меди со стороны раствора, нежели в других медьсодержащих белках (7x103 M-1с-1 и 2x103 M-1с-1 для пластоцианина и азурина, соответственно). Более того, в отличие от других медьсодержащих белков, стеллацианин может окисляться и восстанавливаться непосредственно на электроде, без помощи медиаторов.

Рисунок 4. Микропероксидаза-11 - олигопептид, состоящий из 11 аминокислотных остатков, ковалентно связанных с геминовым центром. Эта структура соответствует активному центру цитохрома с с ближайшим полипептидным окружением.

 

К оглавлению

Назад к главе 2